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Las células ‘comprimidas’ proporcionan pistas para destruir la estructura proteica tóxica en la demencia

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Madrid, 9 de mayo. (Europa Press) –

A menudo se dice que un poco de estrés es algo bueno, pero ahora los científicos han demostrado que puede ser cierto para las células y han encontrado un mecanismo para ayudar a prevenir el problema de las proteínas que se encuentra comúnmente en la demencia, publicado en la revista Nature. Contactos’.

La característica de las enfermedades neurodegenerativas como el Alzheimer y el Parkinson es la acumulación de proteínas falsas. Estas proteínas, como amiloide y Dow en la enfermedad de Alzheimer, forman “grupos” que causan daños irreversibles a las células nerviosas del cerebro.

El plegamiento de proteínas es un proceso natural en el cuerpo y, en individuos sanos, las células realizan una forma de control de calidad para garantizar que las proteínas se plieguen correctamente y que se destruyan las proteínas plegadas incorrectamente. Pero en las enfermedades neurodegenerativas, este sistema puede degenerar y provocar consecuencias catastróficas.

A medida que la población mundial envejece, más y más personas son diagnosticadas con demencia y es urgente buscar medicamentos efectivos. Sin embargo, el progreso ha sido lento y aún no se dispone de fármacos que bloqueen o eliminen la estructura general.

En su estudio, el Instituto de Investigación de la Demencia del Reino Unido, un equipo dirigido por científicos de la Universidad de Cambridge, identificó un nuevo mecanismo que modifica no eliminando por completo los agregados, sino “replicándolos”.

El Dr. Edward Avesov, del Instituto de Investigación de la Demencia del Reino Unido en la Universidad de Cambridge, dijo: “Cuando estamos estresados ​​por demasiada carga de trabajo, las células se ‘estresan’ cuando se les pide que produzcan más proteínas.

“Hay muchas razones para que esto suceda, por ejemplo cuando producen anticuerpos en respuesta a una infección”, continúa. “Nos enfocamos en enfatizar los componentes de las células llamado retículo endoplásmico, que es responsable de producir alrededor de un tercio de nuestras proteínas, y pensamos que esto haría que el estrés se plegara incorrectamente”.

El retículo endoplásmico (RE) es una estructura de membrana que se encuentra en las células de los mamíferos. Realiza muchas funciones importantes, como la síntesis, el plegamiento, la modificación y el transporte de las proteínas requeridas en la superficie o fuera de la célula. Dr. Avezov y sus colegas plantean la hipótesis de que estresar la sala de emergencias conducirá al plegamiento y la acumulación de proteínas al reducir la capacidad de funcionar correctamente.

Se sorprendieron al verlo de otra manera. “Nos sorprendió ver que los racimos se eliminaban comprimiendo la celda, no porque se deformaran o se quitaran, sino porque se rompieron y cayeron, lo que permitió volver a plegarlos correctamente”, dice. Hay una manera de tratar algunas demencias sin estresar las células, lo que puede hacer más daño que bien”.

Un componente clave de este mecanismo parece ser uno de los tipos de proteínas llamadas proteínas de choque térmico (HSP), que se producen en grandes cantidades cuando las células se exponen a temperaturas superiores a su temperatura normal de crecimiento y responden al estrés.

Avezov especula que esto puede ayudar a explicar una de las observaciones más inusuales en el campo de la investigación de la demencia. “Recientemente se han realizado algunos estudios sobre personas que usan saunas regularmente en países escandinavos y pueden tener un menor riesgo de desarrollar demencia”, explica. “Una posible explicación es que este estrés leve estimula la actividad de las HSP. Aclara las proteínas complejas.

Uno de los factores que antes obstaculizaba este campo de investigación era la incapacidad de visualizar estos procesos en las células. En colaboración con equipos de la Universidad Estatal de Pensilvania (EE. UU.) y la Universidad de Alcarve (Portugal), el equipo ha desarrollado una técnica que puede ayudar a detectar malformaciones de proteínas en las células. Se basa en medir las formas de luz de una sustancia química brillante en nanosegundos, es decir, una milmillonésima de segundo.

“La medición de la vida útil luminosa de nuestro estudio a nivel de nanosegundos con un microscopio láser permite ver los agregados dentro de la célula, de lo contrario sería invisible”, dice el profesor Eduardo Melo, uno de los autores principales. Universidad del Algarve.

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Redacción Prensa
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