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Descubra cómo mueren las células cerebrales en las enfermedades de Brian

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Madrid, 23 de diciembre. (Prensa de Europa) –

Las enfermedades de Bryan como la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (CJD) se desarrollan rápidamente, con síntomas de demencia peligrosos asociados con la formación total de la proteína de Brian, PrP. Aún no se comprende completamente cómo estos agregados se forman dentro de las células cerebrales y las matan, pero un nuevo estudio realizado por científicos de Scripps Research sugiere que matan neuronas dañando sus ejes por las células. Otras neuronas.

La acumulación de depósitos de proteínas en los axones, junto con los signos de inflamación del moho y otras disfunciones, son características tempranas de otros trastornos de neurotransmisores como la enfermedad de Alzheimer y Parkinson.

El descubrimiento de cómo se forman estos agregados de Bryan en los axones y cómo bloquearlos, publicado en la revista Science Advances, puede ser en última instancia de suma importancia más allá de las enfermedades de Brian.

“Esperamos que estos hallazgos conduzcan a una mejor comprensión de Bryan y otras enfermedades neurodegenerativas y nuevas estrategias para tratarlas”, dijo la Dra. Sandra Encalada, autora principal de la investigación, profesores asociados Arlene y Arnold Goldstein. Medicina molecular de Scripps Research en los Estados Unidos.

Los investigadores observaron meticulosamente mutaciones en la patogénesis de la proteína PrP, que produce grandes agregados en los axones de las neuronas, pero no en los principales cuerpos celulares de las neuronas.

La formación de estos grupos va acompañada de síntomas de disfunción de la acción y, finalmente, muerte neurológica. Encontraron evidencia de que los procesos de eliminación de desechos de las neuronas generalmente son capaces de lidiar con estas acumulaciones cuando se encuentran dentro o cerca de los principales cuerpos celulares de las neuronas.

Los investigadores han identificado un complejo de proteínas clave responsable de activar la PrP en los mohos y causar la acumulación asociada con grandes inflamaciones de moho. Demostraron que al calmar cualquiera de estas proteínas podrían inhibir la formación total y proteger a las neuronas del daño y la muerte.

La enfermedad de Creutzfeldt-Jakob es la más común de las enfermedades bryon humanas, y se presenta a una tasa de un caso por millón de personas por año en todo el mundo. Se cree que la mayoría de los eventos surgen espontáneamente cuando la PrP se modifica de alguna manera en el cerebro y comienza a acumularse.

Debido a que estos agregados crecen a través de un proceso de reacción en cadena que atrae copias sanas de la PrP, en casos raros, por ejemplo, durante una cirugía de trasplante de córnea, pueden transmitir la enfermedad de Cretzsfeld-Jakob. Aproximadamente el 15% de los casos se heredan y son causados ​​por mutaciones que aumentan la PrP.

Los trastornos de Bryan ocurren en otros mamíferos y se cree que son causados ​​por toxinas similares de proteínas PrP de diferentes especies.

En el estudio, el equipo de Encalada utilizó células cerebrales de ratón que contenían PrP mutada, utilizando técnicas de imágenes de movimiento microscópicas, para estudiar la acumulación inicial de agregados de PrP en los axones. Se ha descubierto que la acción de una neurona suele ser muy prolongada en comparación con la de su cuerpo principal, el soma, y ​​que es particularmente susceptible a alteraciones en sus delicados sistemas que transportan moléculas esenciales y eliminan los desechos.

La función normal de PrP en las neuronas nunca está clara, pero la proteína se secreta normalmente, a través de recipientes con forma de calcetín llamados vesículas, que a veces se reciclan o degradan del soma y el axón. En sus experimentos, los investigadores encontraron que la PrP mutada producida en Soma estaba fuertemente ligada a vasos unidos a axones en los llamados microtúbulos.

El movimiento implica un sistema de conducción de vesículas algo complejo, y los investigadores observaron que este sistema redirige la mayor parte de la PrP a los axones, donde se fusionan las vesículas que contienen PrP. En esta situación, la PrP mutada crea grandes grupos que los mohos no pueden eliminar.

La señalización neurológica del calcio se reduce y finalmente causa inflamación axial y otros síntomas disfuncionales en general, como una tasa de mortalidad neurológica muy rápida en comparación con las neuronas con PrP normal.

Los investigadores también han encontrado una forma de contrarrestar la formación de glándulas endocrinas. Identificaron cuatro proteínas, Ar18, kinesina-1, Vps41 y SKIP, que son responsables de impulsar las vesículas que contienen PrP hacia los axones, inyectarlas en el soma y unirlas a otras vesículas que contienen PrP para estimular la formación total.

Cuando calmaron cualquiera de estas proteínas, muy pocas vesículas con PrP entraron en los axones, mostraron pocos o ningún signo de acumulación de axones, y las neuronas funcionaron normalmente o casi normalmente y sobrevivieron como las células cerebrales normales.

Los resultados indican que las enfermedades de Brian y muchos trastornos de proteinuria del cerebro, al menos temporalmente, pueden prevenirse o tratarse interrumpiendo el proceso de transporte de proteínas unidas a vesículas a los axones.

“Estamos muy satisfechos con el descubrimiento de moléculas que pueden inhibir esta vía de crecimiento total y el estudio de los efectos de dichos inhibidores en muestras animales de priones y otros neurotransmisores”, concluye Enkalada.

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Redacción Prensa
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