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Los microscopios avanzados ayudan a los científicos a comprender cómo las células descomponen las proteínas

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Madrid, 19 de noviembre (Europe Press) –

Investigadores de la Universidad de Chicago en Estados Unidos han utilizado microscopía electrónica avanzada para estudiar el proceso de degradación de proteínas publicado en la revista Nature.

Describen la estructura de una enzima importante que ayuda a mediar en la proliferación ubicua de levadura, que es parte de un proceso celular llamado vía de descomposición N, que puede ser responsable de determinar la tasa de descomposición de hasta el 80% de las proteínas equivalentes. Humanos.

Las proteínas son los componentes básicos de todos los seres vivos. Se han realizado muchas investigaciones sobre cómo se fabrican estas proteínas y qué hacen, desde enzimas que llevan a cabo reacciones químicas hasta mensajeros que envían señales entre las células. En 2004, Aaron Chichanovar, Avram Hershko e Irwin Rose ganaron el Premio Nobel de Química por un proceso diferente pero importante en las máquinas de proteínas: cómo los organismos descomponen las proteínas una vez que han hecho su trabajo.

La degradación de proteínas es un proceso cuidadosamente planificado. Las proteínas se marcan para su eliminación con una etiqueta molecular llamada ubiquitina, que luego se alimenta a los proteomas, que son trituradoras de papel celular que descomponen las proteínas en trozos más pequeños. Este proceso ubicuo, o etiquetado de proteínas con ubiquitina, está involucrado en una amplia gama de procesos celulares, incluida la división celular, la reparación del ADN y las respuestas inmunitarias.

Las fallas en esta vía pueden conducir a la acumulación de proteínas dañadas o plegadas incorrectamente, que son la base del proceso de envejecimiento, la neurotransmisión y algunos trastornos raros autosómicos recesivos, por lo que comprender esto bien brinda la oportunidad de desarrollar un tratamiento.

Profesor Asociado de Bioquímica y Biología Molecular Mingley Zhao y sus colegas estudiaron la leucasa E3, un tipo de enzima que ayuda a unir moléculas grandes llamadas Ubr1. En la levadura de pan, Ubr1 ayuda a iniciar el proceso ubicuo uniendo la ubiquitina a las proteínas y extendiendo una cadena de moléculas llamadas polímeros.

Los polímeros, comúnmente conocidos como bloques de construcción de materiales sintéticos como los plásticos, ocurren naturalmente cuando moléculas grandes (en este caso ubiquitina) se combinan con subgrupos repetitivos.

“Hasta este estudio, no sabíamos mucho sobre cómo se forman los polímeros estructurales de epicidina”, dice Zhao. “Ahora empezaremos a tener una idea de cómo se asienta primero en el sustrato de la proteína y luego cómo se ven los polímeros. Este es un hito, especialmente en la comprensión de la poliubiculación a nivel molecular”, dice.

En este estudio, Zhao y su equipo utilizaron algunas técnicas químicas y biológicas para reflejar los pasos iniciales en el proceso de unión de la epicidina a las proteínas. Utilizaron otro invento ganador del Premio Nobel llamado criomicrografía electrónica (cryo-EM) para capturar este proceso.

Cryo-MS implica la congelación de soluciones de proteínas y la obtención de imágenes de moléculas o subestructuras individuales utilizando un potente microscopio electrónico. Hace unos 10 años, los avances en hardware y software llevaron al desarrollo de microscopios y detectores que podían tomar fotografías moleculares con mayor resolución.

En 2017, Jacques Dubochet, Joachim Frank y Richard Henderson ganaron el Premio Nobel de Química por desarrollar técnicas de crio-EM que permiten a los investigadores crear una instantánea que congela la acción “directa” de un proceso biológico.

El equipo de Zhao ha invertido $ 10 millones en ciencias biológicas para expandir aún más el uso de crio-EM en instalaciones avanzadas de microscopía electrónica. Pudieron describir la estructura de varios complejos enzimáticos intermedios involucrados en la vía, lo que puede ayudar a los investigadores a buscar formas de atacar proteínas con fármacos o interferir con los procesos de degradación de proteínas inactivadas.

“Cryo Electronics está emocionado porque una vez que se procesan los datos, aparece un nuevo sistema que nunca antes se había visto”, dice Zhao. “Ahora podemos usar lo que hemos aprendido y reutilizar enzimas mediante la introducción de compuestos de moléculas o péptidos más pequeños. Las proteínas que queremos”.

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Redacción Prensa
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