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Una comprensión detallada de la proteína del VIH podría conducir a nuevos tratamientos

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Madrid, 7 de julio. (Europa Press) –

Comprender cómo se replica el VIH dentro de las células es clave para desarrollar nuevos tratamientos que podrían ayudar a los casi 40 millones de personas que viven con el VIH en todo el mundo. Ahora, un equipo de científicos del Instituto Salk y la Universidad de Rutgers en los Estados Unidos ha determinado por primera vez la estructura molecular de la leche del VIH, que juega un papel importante en la última etapa de la replicación del VIH y el proceso de propagación viral a lo largo del cuerpo. cuerpo.

Determinar la estructura de la molécula ayuda a responder preguntas de larga data sobre cómo se descompone la proteína para mejorar el proceso de replicación, dijeron los investigadores en su estudio publicado en ‘Science Advances’, que revela una nueva vulnerabilidad del virus. Objetivo de las drogas.

“La estructura informa la función, y la información que obtuvimos al visualizar la estructura molecular de Pol nos brinda una nueva comprensión del mecanismo de replicación del VIH”, explica Dimitri Liumkis, profesor asistente en el Laboratorio de Genética y la Fundación Hearst. Jefe de Desarrollo en Salk.

Los científicos ya sabían que, al igual que el VIH, una poliproteína, tres enzimas (proteasa, transcriptasa inversa e integrasa) trabajan juntas para ensamblar la forma madura del virus. La proteasa juega un papel clave en el inicio de este proceso al cortar la molécula para separar otros componentes.

Sin embargo, todavía no se sabe cómo se libera primero la proteasa de la poliproteína grande cog-bol del VIH y luego del bol del VIH para llevar a cabo esta tarea. El nuevo papel, con la ayuda de la transcriptasa inversa, se separa de la otra molécula e inicia el proceso de la proteasa y posiblemente la sintetice.

“El vínculo entre estas enzimas se conocía (pero no se entendía) antes de que se descompusiera la proteína del VIH. La visualización de la estructura de la proteína del VIH explica la base de este mecanismo complejo”, dijo el coautor Eddy Arnold, profesor de la junta y Profesor Distinguido en el Centro de Medicina Avanzada y Biotecnología de la Universidad de Rutgers.

“El primer desafío fue crear una versión estable de la leche del VIH cuya estructura pudiéramos analizar, algo que no se había informado antes”, dice Gerry Joe Harrison, profesor titular de la Universidad de Ghana. “Esta es una pieza clave que falta en el rompecabezas estructural del VIH”, dice Arnold.

El equipo utilizó microscopía electrónica criogénica, una técnica de imagen en la que Leumkis ha realizado contribuciones clave, para revelar la estructura tridimensional de una molécula de proteína similar al VIH. Se descubrió que era un dímero, lo que significa que está formado por dos proteínas unidas. El hallazgo fue sorprendente porque otras proteínas virales similares son ensamblajes de una sola proteína.

En esta estructura bipartita, el componente de proteína proteasa está “ligado de forma flexible” al componente de transcriptasa inversa, manteniendo la proteasa algo flexible en su configuración de unión.

“Estás manteniendo la proteasa a distancia, sin apretar, y creemos que esto le da a la proteasa cierto movimiento que le permite iniciar la escisión de las poliproteínas, que es un requisito previo para la maduración del virus”, dice el coautor Dr. El autor Dario Passos es un ex investigador del laboratorio de Liumkis en Salk.

“Los tratamientos actuales contra el VIH incluyen múltiples clases de inhibidores para las tres enzimas, y el descubrimiento revela una nueva vulnerabilidad a la que pueden dirigirse los medicamentos”.

Los autores dicen que el descubrimiento abre la puerta a importantes investigaciones de seguimiento, incluidos estudios de la estructura de la poliproteína del polo de gallo más grande y compleja, que también está involucrada en el ensamblaje del virus, así como un examen más detallado del papel de la integrina. Síntesis de la forma madura del virus VIH durante la replicación.

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Redacción Prensa
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